Lisozima, que es, que hace, donde se encuentra; ¿Es un antibiótico?

Lisozima, que es, que hace, donde se encuentra; ¿Es un antibiótico? La lisozima , también conocida como muramidasa o N-acetilmuramida glicanoshidrolasa, es una enzima antimicrobiana producida por animales que forma parte del sistema inmunitario innato .

La lisozima es una glicosida hidrolasa que cataliza la hidrólisis de los enlaces 1,4-beta entre el ácido N-acetilmurámico y los residuos de N-acetil-D-glucosamina en el peptidoglicano , que es el componente principal de la pared celular bacteriana grampositiva .Esta hidrólisis a su vez compromete la integridad de las paredes celulares bacterianas que causan la lisis de las bacterias.

La lisozima es abundante en secreciones que incluyen lágrimas , saliva , leche humana y moco . También está presente en los gránulos citoplásmicos de los macrófagos y los neutrófilos polimorfonucleares (PMN). Grandes cantidades de lisozima se pueden encontrar en la clara de huevo. Las lisozimas de tipo C están estrechamente relacionadas con la alfa-lactoalbúmina en secuencia y estructura, lo que las hace parte de la misma familia. En los humanos, la enzima lisozima está codificada por el gen LYZ .

La lisozima es térmicamente estable, con un punto de fusión que alcanza hasta 72 a pH 5.0.Sin embargo, en la leche humana pierde actividad muy rápidamente a esa temperatura. Su punto isoeléctrico es 11.35. En una amplia gama de pH (6-9), la lisozima puede sobrevivir.

Las lisozimas son enzimas extendidas con actividad hidrolítica específica contra el peptoglicano bacteriano de las paredes celulares. Tres diversos genes de lisozima (de ovoalbúmina, bacteriófago T4 y lisozima humana ) expresados ​​en plantas. Extractos libres de células de plantas de tabaco transgénicas que producen lisozima de ovoalbúmina de pollo inhiben el crecimiento de algunas especies bacterianas. Los experimentos en invernadero e in vitro mostraron una resistencia parcial a E. carotovora atroseptica en las plantas de papa transgénicas que producen lisozima del bacteriófago – T4, y una pequeña disminución en los signos de la enfermedad, causada por P. syringae pv. tabaci.

Función y mecanismo

La enzima funciona al atacar, hidrolizar y romper los enlaces glicosídicos en los peptidoglicanos . La enzima también puede romper los enlaces glicosídicos en la quitina, aunque no tan eficazmente como las verdaderas quitinasas .

Resumen de la reacción catalizada por la lisozima

En sitio activo de las lisozimas se une a la molécula de peptidoglicano en la hendidura prominente entre sus dos dominios. Ataca a los peptidoglicanos (que se encuentran en las paredes celulares de las bacterias, especialmente las bacterias grampositivas ), su sustrato natural, entre el ácido N- acetilmurámico (NAM) y el cuarto átomo de carbono de la N-acetilglucosamina (NAG).

Más cortos sacáridos como tetrasacárido también han mostrado ser sustratos viables pero a través de un intermedio con una cadena más larga. La quitina también ha demostrado ser un sustrato de lisozima viable. Los sustratos artificiales también se han desarrollado y utilizado en la lisozima.

Papel en la enfermedad y la terapia

La lisozima es parte del sistema inmune innato. La reducción de los niveles de lisozima se ha asociado con displasia broncopulmonar en recién nacidos. Los lechones alimentados con leche de lisozima humana pueden recuperarse de la enfermedad diarreica causada por E. coli más rápido. La concentración de lisozima en la leche humana es de 1.600 a 3.000 veces mayor que la concentración en la leche de ganado. La lisozima humana es más activa que la lisozima de clara de huevo de gallina. Se desarrolló una línea de cabras transgénicas (con un fundador llamado «Artemis») para producir leche con lisozima humana para proteger a los niños de la diarrea si no pueden obtener los beneficios de la lactancia humana.

Dado que la lisozima es una forma natural de protección contra patógenos grampositivos como Bacillus y Streptococcus , desempeña un papel importante en la inmunología de los lactantes en la alimentación con leche humana. Mientras que la piel es una barrera protectora debido a su sequedad y acidez, la conjuntiva (membrana que cubre el ojo) está protegida por enzimas secretadas, principalmente lisozima y defensina . Sin embargo, cuando estas barreras protectoras fallan, se produce conjuntivitis .

En ciertos cánceres (especialmente la leucemia mielomonocítica), la producción excesiva de lisozima por parte de las células cancerosas puede conducir a niveles tóxicos de lisozima en la sangre. Los niveles elevados de lisozima en la sangre pueden provocar insuficiencia renal y un bajo nivel de potasio en la sangre, afecciones que pueden mejorar o resolver con el tratamiento de la neoplasia primaria.

La lisozima sérica es mucho menos específica para el diagnóstico de sarcoidosis que la enzima convertidora de angiotensina sérica; sin embargo, como es más sensible, se usa como marcador de la actividad de la enfermedad de la sarcoidosis y es adecuado para el control de la enfermedad en casos comprobados.

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